ПРОЛИН (C5H9O2N), белая АМИНОКИСЛОТА с кристаллической структурой, входящая в состав БЕЛКОВ.

Гетероциклическая аминокислота. Входит в состав всех природных белков. Богаты П. растит, белки — проламины, фибриллярные белки, (?-казеин. П.— составная часть инсулина, адренокортикотропного гормона, грамицидина и др. биологически важных пептидов.

ПРОЛИН — гетероциклическая аминокислота (точнее, иминокислота). Содержится во всех организмах — в свободном виде и в составе многих белков.

Α-пирролидинкарбоновая кислота; гетероциклическая аминокислота (См. Аминокислоты) (точнее иминокислота (См. Иминокислоты)); существует в оптически-активных D- и L- и рацемической DL-формах. Вторичная аминогруппа...

Заменимая в питании человека монокарбоновая аминокислота, входящая в состав почти всех белков.

ПРОЛИН (2-пирролидинкарбоновая кислота, Pro, P)

мол. м. 115,13; бесцветные кристаллы; т. пл. L-, D- и D,L-П. соотв. 220–222, 215–220 и 205 °C (все изомеры плавятся с разл.); для L-П. —85° (концентрация 4 г в 100 мл воды). П. хорошо раств.

сущ., кол-во синонимов: 2 аминокислота 36 иминокислота 1

см. пролин

см. пролин

hyperprolinuria Гипер- + Пролин + греч. uron моча)

повышенное выделение пролина с мочой вследствие

сущ., кол-во синонимов: 1 пролин 2

Пролиновать, пролиную, пролинуем, пролинуешь, пролинуете, пролинует, пролинуют, пролинуя пролиновал, пролиновала, пролиновало, пролиновали, пролинуй, пролинуйте, пролиновавший, пролиновавшая

И. пролин и оксипролин входят в состав белков и обычно рассматриваются как аминокислоты.

расщепление пептидов, содержащих пролин, а также коллаген и желатину; К. продуцируется анаэробными микроорганизмами и разрушает животные ткани, например, в ране.

белков входят циклические И. — Пролин и Оксипролин. Обмен И. в организме тесно связан с обменом

тесно связан с обменом аминокислот, из которых они образуются в результате отщепления водорода. К И. принадлежат пролин и оксипролин.

некоторые актиномицеты. Полагают, что П. участвует в дыхании и служит резервом пролина.

глицина, пролина и оксипролина; препараты К. применяются в виде пленок для лечения ран и язв.

веществ, в том числе пролина, а также Никотина, кокаина и некоторых др. алкалоидов (См. Алкалоиды

В живых клетках О. образуется ферментативным окислением пролина, включённого в пептидную цепь

кафирин сорго и авенин овса. При гидролизе П. образуется сравнительно много пролина и аммиака (отсюда назв.).

специфичностью, напр. пролин — аминопептидаза из Escherichia coli отщепляет только N-концевой пролин. Мол. масса

помимо L-треонина и N-метил-L-валина, саркозин, L-пролин, D-валин, D-аллоизолейцин, L-гидроксипролин

дактиномицин (в формуле I а = е = саркозин; б = д = L-пролин; г = в = D-валин), мол. м. 1259, т. пл. 235

содержат дактиномицин и антибиотики C2 (в формуле I а = е = саркозин; б = д = L-пролин; в = = О-валин

г = D-аллоизолейцин) и C3 (а — е = саркозин; б = д = L-пролин; в = г = D-аллоизолейцин).

Лит

в реакциях гидроксилирования, напр. в превращении пролина в оксипролин при биосинтезе коллагена

пирролизин 1 пролин 2 серин 3 теонин 1 тиоэфир 1 тирозин 1 треонин 1 триптофан 2 фенилаланин 1 цистеин 2 цистин 1 цитруллин 1 эрготионеин 1

может превращаться в Пролин. Свободный L-O. встречается в растениях, связанный — входит в состав некоторых

значительное количество глутаминовой кислоты (26,9%), лейцина (21,1%) и пролина (10,53%). Отсутствие

большое кол-во глутаминовой к-ты (в глиадине 46%) и пролина (до 14%). Осн. представители П

эластичность его волокон. Подобно коллагену, Э. богат глицином и пролином.

Э. трудно поддаётся расщеплению

II имеет фиолетово-синюю окраску (lмакс 570 нм). Пролин и гидроксипролин, у которых нет a

р. используется также для определения вторичных аминогрупп (>NH) в иминокислотах — пролине

гидроксилированием связанного в белках пролина (кислородный атом гидроксила включается в О. путём

цикл); его метаболизм тесно связан с пролином и оксипролином. В организме О. образуется при гидролизе

миновой кислоты); при окислит. отщеплении 5-аминогруппы О. может переходить в пролин.

Основной путь

фенилаланина, глутамина, аспарагина, пролина, аргинина, глицина; у свиньи вместо аргинина лизин). По строению

кислота) и около 15% Пролина, но очень мало Лизина (с чем связана биологическая неполноценность запасных

пролин-оксипролин в Коллагене. В нерегулярных С. распределение звеньев случайное, что характерно

предшественника К.— проколлагена с одновременным гидроксилированием пролина и лизина, сворачивание цепей

коллагеноз типа IV). Нарушение гидроксилирования пролина дестабилизирует трехспиральную структуру

необходимого для нормального функционирования фермента, катализирующего гидроксилирование пролина

нарушением синтеза самого фермента, гидроксилирующего пролин. В основе другой формы синдрома Элерса

и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. табл.).



П. каждого злака содержат большое

остатков глутамина и пролина. Кроме того, в молекулы П. включены также участки из 4 и более остатков

в положениях 1 и 7, и остаток амида пролина на С-конце. Для проявления биол. действия К. обязательно

Из N-хлор-L--аминокислот получаются оптически чистые L-пролины.

Конкурирующий процесс в Г.-Л. р

= a —А. (пролин — a -аминокислота). Специфич. последовательность чередования А. в пептидных цепях

L-пролин, L-фенилаланин, пировиноградную кислоту и аммиак.

Осуществлен лаб. синтез Э

остатка пролина. Т. также катализирует реакцию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем

в пептидную цепь при биосинтезе, а образуется при ферментативном гидроксилировании остатков пролина

цистин, L-глутамин и L-метионин. К пролину Г. абсолютно неспецифична.

В организме Г. ответствен

накопления спец. в-в — протекторов (напр., пролина). Большинство р-ний несолеустойчивы (гликофиты). Наиб

пролина (стахидрин) — из Stachys tuberifera, Betonica oficinalis, аминомасляной кислоты (бутиробетаин

фенилаланин, l-пролин, l-лейцин, l-валин. Грамицидин хорошо растворим в спирте, ацетоне, трудно

от пептидов все С-аминокислотные остатки, за исключением аргинина, лизина, пролина и гидроксипролина К типа

Гомоцистинурия).

● Иминоглицинурия — наследственный дефект транспорта пролина, гидроксипролина

Л. г. характерно высокое содержание остатков пролина и дисульфидных связей между остатками цистеина

массу ок. 20 тыс., изоэлектрич. точку (рI) ок. 4,7. Содержат повыш. количества пролина (полипептидная

и пролин, лизин, фенилаланин, триптофан, антраниловая кислота и гистидин. Однако такая классификация часто

Гомоцистинурия).

— Иминоглицинурия — наследственный дефект транспорта пролина, гидроксипролина и глицина

Важнейшие производные П.-пролин, 2-пирролидон (см. лактамы), 1-винил-2-пирролидон, сукцинимид.

П

с остатком пролина или с др. неполярными остатками аминокислот. Вблизи каталитич. центра располагается

все незаменимые аминокислоты, а также цистин, цистеин, глутаминовую кислоту, пролин и тирозин. М.м.м

среди к-рых много остатков полуцистина и пролина — место наибольшей «подвижности» и «обнажённости

аминокислоты (L-валин, L-лейцин, L-лизин, L-пролин, DL-аланин, глицин).

Примерами агрегационных А. могут

например, пролин и триптофан), почти все алкалоиды, пенициллин и некоторые другие антибиотики, ряд

Пролин (г)

Pro

2,4

Менее 10

Данных нет













(208,8)

(87)









6.

Метионин* (г)

Met

0,5

Менее 5

1,1

температуре и приводит к развитию лилово-фиолетового или желтого (в случае пролина) окрашивания

пролин, лейцин и др.

Аминокислоты лимитирующие — незаменимые А., входящие в состав определенных

катализирующие превращение пролина и лизина, входящих в состав протоколлагена, в оксипролин и оксилизин

Обозначения: ade — аденин; his — гистидин; try — триптофан; gal — галактоза; lac — лактоза: pro — пролин

Витамин С участвует: в функционировании ферментов, катализирующих гидроксилирование лизина и пролина

катализирующие превращение пролина и лизина, входящих в состав протоколлагена, в оксипролин

производных пролина); б) наличие в составе молекул заместителей непептидной природы; в) преим. циклич

глутаминовой кислоты, пролина и др. аминокислотным остаткам), нуклеиновых кислот и полинуклеотидов (нуклеазы

А

























УУГ*



УЦГ



УАГ



УГГ

Триптофан

Г





Ц

ЦУУ

Лейцин

ЦЦУ

Пролин

ЦАУ

Гистидин

ЦГУ

Аргинин

аминокислот у разных культур различна. Так, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и пролин ассимилируются

пролин, цистин, аргинин, гистидин). Перспективны смешанные химически-ферментативные способы синтеза

а также производные пролина; оптич. выход до 98%.

Превращ. карбонильной группы подчиняются правилам

белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные

группировками (аспарагин, греонин, лейцин), а также пролин, в молекуле которого атом азота входит

глицилглицина и некоторых дипептидов, содержащих пролин и оксипролин, которые всасываются как таковые

лейцина.

Гидроксипролин оксидаза (*237000, 4-гидрокси-/,-пролин оксидаза, КФ 1.1.1.104

экскреция 5-оксо-//-пролина с мочой.

6(4)-3-оксостероид 5р-редуктаза (235555, КФ 1.3.99.6

Синонимы: X-PRO дипептидаза, пролин дипепти-даза, имидопептидаза, пептидаза D, у-пептидаза

Child. 76: 441-444, 1997.

Пролин дегидрогеназа, см. Гиперпролинемия (nl).

Пролин дипептидаза, см

Гидроксипролин оксидаза (*237000, 4-гидрокси-/,-пролин оксидаза, КФ 1.1.1.104

экскреция 5-оксо-//-пролина с мочой. 6(4)-3-оксостероид 5р-редуктаза (235555, КФ 1.3.99.6

Синонимы: X-PRO дипептидаза, пролин дипепти-даза, имидопептидаза, пептидаза D, у-пептидаза. Примечания

76: 441-444, 1997. Пролин дегидрогеназа, см. Гиперпролинемия (nl). Пролин дипептидаза, см

Молекула содержит метил-пропил- пролин и линкозамин

Грамположительные бактерии





Виомицин

Streptomyces

с С-концевыми остатками пролина или глицина. 3) Использование азид-ного метода (при отсутствии избытка

и гомоцитруллин. В моче детей 1-го года жизни преобладают аминокислоты пролин и [гидр]оксипролин.

Исследования

 пролина

гистидина, аргенина и пролина, снижении содержания метаболически активного растворимого коллагена

операции, обнаруживают повышенное потребление кислорода, усиленную утилизацию пролина из инкубационной

                   |

|------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|

| Пролин