орф.

фермент, -а

(-ы) (лат. fermentum брожение, бродильное начало; син.: биокатализатор, энзим)

белок, выполняющий функцию специфического катализатора превращения веществ в организме; Ф. содержатся во всех живых клетках.

Фермент адаптивный (син. Ф. индуцибельный) —...

фермент м.

см. ферменты

фермент

, -а

сущ., кол-во синонимов...

ФЕРМ’ЕНТ, фермента, ·муж. (·лат. fermentum) (биол., ·хим. ). Сложное органическое вещество, вырабатываемое живой клеткой и содействующее различным химическим реакциям, происходящим в организме. Бродильный фермент. Фермент гниения. Фермент окисления.

Ферме́нт/.

ФЕРМЕНТ, ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ см. Ферменты.

Фермент, ферменты, фермента, ферментов, ферменту, ферментам, фермент, ферменты, ферментом, ферментами, ферменте, ферментах

Фермента, м. [латин. fermentum] (биол., хим.). Сложное органическое вещество, вырабатываемое живой клеткой и содействующее различным химическим реакциям, происходящим в организме.

ФЕРМЕНТ, а, м. (спец.). Белковый катализатор, присутствующий во всех живых клетках.

| прил. ферментный, ая, ое.

ФЕРМЕНТ а, м. ferment m., нем. Ferment <�лат. fermentum закваска. 1. устар. О ком-, о чем-л. способствующем развитию, усилению чего-л. БАС-1. В ее незрелые, детские понятия он бросил разъедающий фермент. Герц. Былое.

ФЕРМЕНТЫ

Биологические катализаторы белковой природы. Увеличивают скорость химических реакций

в клетках. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ, иногда лишь единственного

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) (от лат. fermentum — закваска)

белки, выполняющие роль катализаторов в живых

ферментов. Исторически многим Ф. присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом

строения ферментов. Мол. масса Ф. составляет от 104 до 1010 и более. Чаще всего встречаются Ф. с мол

наз. х о л о — ферментом, а его белковую часть — апоферментом. Аминокислотные остатки, входящие

+, Mn2+) и др.

Получение ферментов. Обычно Ф. вьщеляют из тканей животных, растений, клеток

катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов (см

гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Классы Ф. подразделены на подклассы и подподклассы. Каждый фермент

в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлён искусств, химич. синтез фермента рибонуклеазы

ФЕРМЕНТЫ -ов; мн. (ед. фермент, -а; м.). [от лат. fermentum — закваска] Биол., хим. Специфические

играющие важную роль во всех процессах жизнедеятельности; энзимы. Бродильный фермент. Ф. гниения. Ф

окисления. Активность ферментов зависит от поступления в организм витаминов. Изучение свойств

отдельных ферментов.

◁ Ферментный, -ая, -ое. Биол., хим. Ф-ая реакция. Ф-ые яды. Ферментативный, -ая, -ое. Ф-ые вещества. Изучение ферментативных процессов.

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — закваска) (энзимы) — биологические катализаторы, присутствующие

его обмен веществ. По химической природе — белки. Ферменты обладают оптимальной активностью

при определенном рН, наличии необходимых коферментов и кофакторов, отсутствии ингибиторов. Каждый вид ферментов

число различных ферментов. Все ферменты подразделяются на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы

гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Многие ферменты выделены из живых клеток и получены

образовавшихся продуктов и остающиеся неизмененными по окончании реакции, называют катализаторами. Ферменты

продуктов). Принятая международная единица, активности ферментов (ME) соответствует такому количеству

фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата за 1 мин в оптимальных для данного Ф

количество Ф., необходимое для каталитического превращения 1 моля субстрата за 1 с.

Все ферменты имеют

и распадающиеся при гидролизе только на аминокислоты (например, гидролитические ферменты трипсин

ФЕРМЕНТЫ — специфически действующие биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие и направляющие все биохимические процессы в живых организмах.

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска), энзимы, специфич. белки, входящие в состав

Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., М., 1966; Кретович В. Л., Введение в энзимологию, 2 изд., М

1974; Протасова Т. Н., Гормональная регуляция активности ферментов, М., 1975.

природе ферменты – простые или сложные белки; в состав их молекул может входить небелковая часть

– кофермент. Механизм действия ферментов заключается в снижении энергии активации катализируемой реакции

Это достигается путём присоединения фермента к реагирующим веществам и образования с ними

деятельность ферментов строго упорядочена: различные ферменты находятся на различных участках мембран

синтез ферментов может ускоряться или прекращаться. Каталитическая активность ферментов также зависит

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска), энзимы, специфические белки всех живых клеток

веществ, катализируются соответствующими ферментами. Направляя и регулируя обмен веществ

эти вещества играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности. Как любой катализатор, фермент снижает

Если же реакция катализируется ферментом b-фруктофуранозидазой, то необходимая энергия активации составляет

фермент-субстратного комплекса. Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит

ферменты мн.

Сложные белковые вещества животных и растительных организмов, способствующие ускорению

сущ., кол-во синонимов: 2 биокатализаторы 1 энзимы 2

молекул субстрата, происходящей при образовании промежуточного соединения – фермент-субстратного комплекса

изучения ферментов. В 1814 рус. химик К. Г. С. Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек

химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы

субъединиц (см. Биополимеры).

Общая характеристика ферментов. Все Ф. разделяются на две большие группы

пиридоксалевых ферментов (См. Пиридоксалевые ферменты), катализирующих перенос аминогрупп (–NH2

[< лат. fermentum закваска] – сложные органические вещества, образующиеся в животных и растениях и способные ускорять процессы, протекающие в организме: переваривание пищи, окисление веществ и т. д.

ов, мн. (ед. фермент, -а, м.). биол., хим.

Специфические белковые катализаторы, присутствующие

Адаптивные ферменты, синтезируемые в ответ на появление соединений, в превращениях которых данные

ферменты участвуют. Выработка И. ф. — одно из проявлений адаптации обмена веществ клетки

к изменившимся условиям среды. При этом возможно либо увеличение количества уже имеющегося фермента

обеспечивающее более быстрое протекание определённой реакции, либо выработка новых ферментов, ранее

См. Мутации) и закрепляется естественным отбором в случае длительного воздействия индуцирующего фактора. (См. также Конститутивные ферменты.)

Постоянно присутствующие в клетках (в отличие от индуцируемых ферментов (См. Индуцируемые ферменты

» и «индуцируемые ферменты» первоначально относились к бактериальным ферментам, биосинтез которых изучали

в зависимости от состава питательной среды (субстрата). Различие между индуцируемыми ферментами и К. ф

субстрата. В результате мутаций (См. Мутации) индуцируемые ферменты могут переходить в К. ф. (например

у кишечной палочки обнаружен мутант, продуцирующий индуцируемый фермент—β-галактозидазу

Адаптивные ферменты, ферменты, скорость синтеза к-рых изменяется в зависимости от условий

микроорганизмов, биосинтез к-рой происходит лишь тогда, когда единств, источником углерода в питат. среде является лактоза или её аналоги.

См. конститутивные ферменты.

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ (протеазы) — ферменты класса гидролаз; катализируют расщепление пептидных

ферменты синтезируются в виде неактивных проферментов. Применяются в медицине, легкой и пищевой промышленности.

вследствие нарушений структуры или функции ферментов или важных для функционирования фермента

белков (например, активаторов).

● Мутации генов, кодирующих структуру ферментов (в подавляющем

диагностики).

● В этой статье приведён алфавитный список ферментов, для которых известны

клинические проявления, возникающие вследствие наследуемой недостаточности ферментов. Коды ферментов (КФ

кислоты дезаминаза, см.

● Аденозин монофосфат дезаминаза

● в статье Недостаточность ферментов

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ (протеазы)

ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз (протео-лиз

и субстратной специфичностью фермента и пространств. структурой гидролизуемого субстрата (белка

с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных

карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для мн. ферментов (химотрипсин

фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). П. ф. типа эластазы (фермент поджелудочной железы

Ферменты, простетической группой которых является пиридоксальфосфат. К П. ф. относятся

аминотрансферазы, рацемазы, декарбоксилазы, ди- и моноаминоксидазы и многие др. ферменты, катализирующие

реакций определяются структурой белковой части фермента — апоферментом. В П. ф. альдегидная группа

аминокислоты вытесняет NH2-группу фермента из связи с СО-группой пиридоксальфосфата с образованием азометина I

III) и пиридоксальфосфата (IV); далее реакция идёт между связанными с ферментом пиридоксаминфосфатом

Ферменты, вырабатываемые органами пищеварительной системы и осуществляющие расщепление пищи

древесиной и растительными волокнами и способные благодаря имеющемуся у них ферменту — целлюлозе (См

См. фермент аллостерический.

см. химозин

ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ, сложные ферменты, простетич. группами которых служат производные рибофлавина

Протеазы, ферменты класса гидролаз; катализируют расщепление пептидных связей в белках и пептидах

СЫЧУЖНЫЙ ФЕРМЕНТ — то же, что реннин.

Индуцируемые ферменты – см. ферменты индуцибельные.

Ферменты, постоянно синтезирующиеся организмом независимо от условий существования или наличия соответствующих субстратов. Ср. индуцибельные ферменты.

вследствие нарушений структуры или функции ферментов или важных для функционирования фермента белков

например, активаторов).

— Мутации генов, кодирующих структуру ферментов (в подавляющем большинстве

диагностики).

— В этой статье приведён алфавитный список ферментов, для которых известны клинические

проявления, возникающие вследствие наследуемой недостаточности ферментов. Коды ферментов (КФ) приведены

кислоты дезаминаза, см.

— Аденозин монофосфат дезаминаза

— в статье Недостаточность ферментов

Искусственно получаемые препараты ферментов, молекулы к-рых ковалентно связаны с полимерным

от условий существования или наличия соответствующих субстратов.

См. индуцируемые ферменты.

Фермент класса гидролаз (См. Гидролазы), вырабатываемый в Сычуге (отделе желудка) молодых жвачных животных; то же, что Реннин.

е. самим субстратом фермента или близкими к нему соединениями; то же, что Индуцируемые ферменты.

Препараты ферментов, искусственно получаемые путем иммобилизации. Применяются в аналитических

Ферменты ИНДУЦИРУЕМЫЕ – ферменты, скорость синтеза которых изменяется в зависимости от условий

в питательной среде является лактоза или ее аналоги. Ср. конститутивные ферменты.

(F. Schardinger, австрийский биохимик XIX—XX в.)

см. Ксантиноксидаза.

см. целлюлазы

СЫЧУЖНЫЙ ФЕРМЕНТ, химозин, реннин, фермент из класса пептидгидролаз, содержащийся в секрете сычуга

превращение казеиногена в нерастворимый казеин. См. Пищеварение, Ферменты.

Протеазы, пептид — гидролазы, ферменты класса гидролаз (См. Гидролазы); содержатся во всех живых

ферменты, Обмен веществ.

Лит.: Нейрат Г., ферменты, переваривающие белки, в книга: Молекулы и клетки, пер

с англ., М., 1966; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.

В. В. Мосолов.

То же, что Флавопротеиды.

Ферменты, обладающие наряду с активным центром регуляторным, или аллостерическим, центром, за счет

оказалась не качественной, а количественной: подобно неорганизованным ферментам, вырабатываемым

напр., в отделительных клетках пищеварительных желез, организованные ферменты, т. е. разнообразные

и следовательно, это Ф. ферментов. Действие Ф. сводится к гидрации сложных органических соединений

См. Энзимы.

ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ — вырабатываются органами пищеварения и расщепляют сложные вещества пищи

пепсин и др.) — углеводы — гликозидазами (амилаза) — жиры — липазами. Набор пищеварительных ферментов

РЕГУЛЯТОРЫ ФЕРМЕНТОВ

регулируют активность ферментов или скорость их биосинтеза. Регуляторы

активности ферментов.Универсальными регуляторами активности ферментов являются субстраты-вещества, которые

претерпевают превращения в реакциях, катализируемых ферментами. Скорость реакции (т. е. количество

для мн. ферментов служат ко-ферменты (напр., пиридоксаль-5'-фосфат-фосфорилиро-ванный витамин В6

для аминотрансфераз) и ионы металлов (напр., Ca2+ в амилазе), образующие с апоферментом активный фермент

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ (от лат. immobiiis — неподвижный)

препараты ферментов, молекулы которых

иммобилизации ферментов: 1) путем образования ковалентных связей между ферментом и матрицей; 2

полимеризацией мономера, образующего матрицу, в присутствии фермента, который при этом оказывается

заряженных групп фермента и матрицы; 4) сополимеризацией фермента и мономера, образующего матрицу; 5

связыванием фермента и матрицы в результате невалентных взаимод. — гидрофобных, с образованием водородных

см. антиферментные средства

сущ., кол-во синонимов: 1 оксидаза 3

Биосинтез какого-либо фермента в клетке, происходящий только при наличии веществ, превращения которых он катализирует.