ТРИПСИН — пищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике.

ТРИПСИН, пищеварительный фермент, выделяемый ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗОЙ. Выделяется в неактивной форме (чтобы не повредить ткани на пути в кишечник), затем фермент тонкой кишки преобразует его в активный трипсин.

трипсин

, -а

орф.

трипсин, -а

I

Трипсин

протеолитический фермент, один из основных ферментов пищеварения; катализирует гидролитическое расщепление белков и пептидов. Относится к пептид-гидролазам.

Фермент класса гидролаз (См. Гидролазы), расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента (См. Проферменты)) трипсиногена.

трипсин м.

Фермент сока поджелудочной железы, способствующий расщеплению белков.

-а, м. физиол.

Фермент сока поджелудочной железы, способствующий расщеплению белков.

[От греч. τρι̃ψις — трение]

ТРИПСИН -а; м. [от греч. thrypsis — разжижение] Физиол. Фермент сока поджелудочной железы, способствующий расщеплению белков.

ТРИПСИН, фермент из класса пептидгидролаз, катализирующий гидролиз белков и полипептидов. Мол. м. 23 000. Т. расщепляет пептидные связи, образованные СООН-группами лизина и аргинина. Вырабатывается поджелудочной железой в неактивной форме — в виде трипсиногена.

• см. также пищеварение, ферменты

Протеолитич. фермент, синтезируемый клетками поджелудочной железы в форме неактивного предшественника — трипсиногена. Активирует проферменты поджелудочной железы и занимает ключевое положение в пищеварении в тонком отделе кишечника. В кристаллич.

Трипсина, мн. нет, м. [от греч. tripsis – размалывание] (биол.). Вещество сока поджелудочной железы, переводящее белки в более простые, растворимые соединения.

ТРИПСИН

фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот — аргинина и лизина; катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т.

ТРИПС’ИН, трипсина, мн. нет, ·муж. (от ·греч. tripsis — размалывание) (биол.). Вещество сока поджелудочной железы, переводящее белки в более простые, растворимые соединения.

Трипсин, трипсины, трипсина, трипсинов, трипсину, трипсинам, трипсин, трипсины, трипсином, трипсинами, трипсине, трипсинах

сущ., кол-во синонимов: 4 лекарство 1413 протеаза 4 фермент 253 энзим 33

Мукопротеид, обнаруженный в яичном белке; ингибитор трипсина.

Неактивный предшественник (профермент) протеолитический фермента Трипсина. Т. синтезируется

в поджелудочной железе и превращается в трипсин (активный фермент) в тонком кишечнике. Активация включает

отщепление короткого пептидного фрагмента от N-кoнцевой части молекулы Т. под действием фермента энтерокиназы (См. Энтерокиназа) или самого трипсина.

Неактивный предшественник химотрипсина, синтезируемый в поджелудочной железе и активируемый трипсином и химотрипсином.

В.F. Erlanger)

метод определения активности трипсина в сыворотке крови и дуоденальном содержимом

основанный на способности трипсина расщеплять синтетическое бесцветное соединение бензоиларгинин-р

Профермент трипсина, секретируемый поджелудочной железой в просвет двенадцатиперстной кишки.

prae parata fermentalia)

лекарственные средства, основным действующим началом которых являются ферменты (например, пепсин, трипсин, гиалуронидаза).

М. Kunitz)

количественный метод определения активности трипсина и химотрипсина в дуоденальном содержимом по их способности гидролизовать казеин.

Энтерокиназа, протеолитич. фермент, выделяемый слизистой оболочкой двенадцатиперстной кишки и катализирующий превращение трипсиногена в активный трипсин.

Метод измельчения ткани для приготовления суспензии клеток с целью их последующего культивирования, основанный на обработке ткани трипсином.

сущ., кол-во синонимов: 4 пепсин 5 трипсин 4 фермент 253 экзопротеаза 1

отдела толстой кишки и под воздействием трипсина превращающееся в энтерокиназу.

Протеолитич. фермент большинства позвоночных, участвующий вместе с трипсином и др. пептидазами

предшественника химотрипсиногена и превращается в активный X. под действием трипсина. Описаны разл

и ароматич. аминокислот. X. в отличие от трипсина створаживает молоко. Ферменты типа X. обнаружены у низших позвоночных и насекомых.

Метод выявления трипсина в кале, основанный на его способности растворять желатину при нанесении

трипсина, т. е. фермента, переваривающего белковые вещества (Гейденгайн).

И. Т.

основные ферменты железы, главным образом Трипсин и Амилазы. Применяют в порошках и таблетках при расстройствах пищеварения.

его, трипсина, а именно при этом из белка получается антипептон и гемипептон; первый не подвергается

к пептид-гидролазам. Вместе с Трипсином участвует в протеолизе белков пищи в тонкой кишке Химотрипсин

цепи, и характеризуется более широкой специфичностью действия, чем трипсин. В отличие от трипсина Х

в двенадцатиперстную кишку, где под влиянием трипсина превращается в химотрипсин. У человека и большинства

например, α2-макроглобулин, некоторые ингибиторы трипсина); специфическим ингибитором Х. в плазме крови

из поджелудочной железы крупного рогатого скота и после перекристаллизации активируют трипсином. В медицинской

Кюне. Сюда относятся все пищеварительные ферменты, как то: птиалин, пепсин, трипсин и т. д. См. Пищеварение и Ферменты.

и щелочах и в 10% растворе хлористого натрия, под влиянием пепсина и трипсина переходит

в гемипептон, а одного трипсина-в лейцин и тирозин и т. д. Разведенная соляная кислота, действуя при 40

на более простые, легко усвояемые организмом соединения. Белки расщепляются протеазами (трипсин

в кристаллическом виде пепсин, трипсин, а также дифтерийный антитоксин. Нобелевская премия (1946, совместно с У. М. Стэнли).

1875—1945, немецкий биохимик)

метод измерения активности трипсина в панкреатическом соке, основанный

в неактивном состоянии — в виде химотрипсиногена. который превращается в X. под действием трипсина. X

образуются мн. протеолитич. ферменты (напр., пепсин в форме пепсиногена, трипсин в форме трипсиногена

фермента Трипсина превращается в Э. Обнаружена у некоторых бактерий.

отличаются низким молекулярным весом, не осаждаются при центрифугировании, чувствительны к трипсину

при центрифугировании, устойчивы к трипсину, термолабильны, видны в электронном микроскопе

кининогена. К. — ферменты типа Трипсина с резко выраженной узкой специфичностью; проявляют биологическую

неактивных предшественников — прокарбоксипептидаз, к-рые превращаются в К. А и К. В под действием трипсина

обычно пептида) к другому. Реакция Т. (её могут катализировать протеолитические ферменты — трипсин

пищеварительные ферменты, необходимые для усвоения пищи в кишечнике. Фермент трипсин расщепляет белки, липаза

Поджелудочный сок включает ферменты АМИЛАЗА, ТРИПСИН и липаза. Поджелудочная железа также содержит группу

из АВТОНОМНОЙ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ) и отчасти ГОРМОНАМИ, которые автоматически выделяются, когда пища поступает в двенадцатиперстную кишку. см. также ТРИПСИН.

на белки протеолитических ферментов желудочного и панкреатического соков (пепсин, трипсин), а также

Склеропротеины. К П. относятся и Протеолитические ферменты: пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин

тонкой кишки позвоночных. Возбуждает секрецию пищеварит. ферментов, в т. ч. трипсина, поджелудочной

из ткани, обработанной протеолитическими ферментами, например трипсином, либо механическими средствами

субстратной специфичностью и гидролизует белки глубже, чем протеиназы животных (Пепсин, Трипсин, Химотрипсин).

поджелудочной железы. Образующийся при этом фермент трипсин в свою очередь активирует трипсиноген

А. нарушается при удалении из среды ионов Са2+, обработке клеток специфич. ферментами (напр., трипсином

к-рые активируются трипсином, плазмином и фактором свёртывания крови (фактором Хагемана). Участие

ферменты используют в молекулярной биологии (РНК-аза, ДНК-аза и др.) и медицине (трипсин, пепсин

прокарбоксипептидазы А, превращающейся в К.-А главным образом под действием Трипсина.

Лит.: Диксон

американский биохимик. Основные труды по химии ферментов. Впервые выделил ферменты пепсин, трипсин

в кристаллическом. виде протеолитические ферменты: пепсин (1930), трипсин (1932) и др., а также

Содержит ферменты: трипсин, химотрипсин, эластазу, карбоксипептидазу, фосфолипазу, синтезируемые

реннин, трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза) синтезируются в форме неактивных предшественников

тирозиназа 7 трегалаза 1 трипсин 4 тромбаза 2 ураза 2 фермент 253 цитаза 2 эноксидаза 1

в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина подвергается протеолизу с образованием X.

Трипсин гидролизует

с трипсином участвует в расщеплении белков в тонком кишечнике.

Секретируются две разные формы Х

трипсином, химотрипсином и папаином.

Впервые обнаружен французскими исследователями П. Корно

гемагглютинин. А. стабильны при рН 3,4—9,0, инактивируются при t 56°C, устойчивы к трипсину, чувствительны

ферменты: трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазу, расщепляющие белки, липазы, расщепляющие жиры, амилазу

жидкость щелочной реакции (pH 8,3—8,6), удельный вес 1,007—1,009. Содержит ферменты: трипсин, химотрипсин

способствующую превращению трипсиногена в активный Трипсин. В глубине крипт эпителиальные клетки

с ароматическими аминокислотами, трипсин — с диаминокислотами и т. д. Э. подразделяют на внеклеточные

в организмах. Известно более 2000 Ф. Простые Ф. (пепсин, трипсин и др.) состоят только из белка, сложные

клетки — закваску молочнокислых бактерий. Высокоочищенные Ф. — пепсин, трипсин и др. — применяют

Протеолитический фермент кишечного сока, катализирующий превращение трипсиногена в трипсин

Синтез Э. активируется Трипсином и ионами Na+. Выходу Э. из клеток слизистой оболочки в просвет

например, Химотрипсин). Они расщепляют пептидные связи в белках и пептидах. Трипсин при местном

Применяют трипсин в виде ингаляций или внутримышечно для облегчения удаления секрета и экссудата

в пептоны, в отличие от пепсина желудочного сока, был назван Кюне трипсином; он действует в щелочных

сероводород и даже горючий газ — водород. Трипсин не образуется, по-видимому, сразу в клетках железы

а ему предшествует еще тело, именуемое зимогеном и превращающееся путем окисления в трипсин (Гейденгайн

вследствие превращения зимогена в трипсин, удаляемый из клетки. Выделение П. сока совершается

животных и человека. Вместе с Трипсином участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике

трипсина превращается в кишечнике в активный Х. Процесс активации включает расщепление одной строго

поджелудочной железы, содержащий ферменты трипсин, амилазу и липазу, продолжает процесс расщепления

наоборот, под влиянием ее П. разбухает, хотя и не растворяется. В трипсине переваривается очень

полипептиды, блокирующие сразу неск. родственных ферментов (напр., штазмин, трипсин и др. протеазы

» поджелудочной железы ферментами — трипсином, химотрипсином, липазой. При распаде ткани железы высвобождаются

были получены в кристаллическом виде ПЕПСИН, ТРИПСИН и ХИМОТРИПСИН. К настоящему времени идентифицировано

в кристаллическом виде (уреаза, Пепсин, Трипсин, Химотрипсин и др.). Механизм каталитического действия