(Апо- + Фермент; син. апоэнзим)

неактивный белковый компонент молекулы двухкомпонентного фермента.

Апоэнзим, коллоидальная, белковая часть фермента, обусловливающая специфичность его действия. Характеризуется, как правило, в отличие от кофермента (См. Коферменты), неустойчивостью к нагреванию и другими свойствами белков (См. Белки) (см. Ферменты).

орф.

апофермент, -а

Апоэнзим, белковый компонент сложных (дву- и многокомпонентных) ферментов. Определяет специфичность действия фермента по отношению к субстрату, а также возможность регуляции каталитич. активности, к-рая проявляется, однако, при соединении А. с коферментом.

АПОФЕРМЕНТ — белковая часть ферментов, для проявления каталитической активности которых необходимо присутствие и небелкового компонента — кофермента. Апофермент определяет специфичность (избирательность) действия фермента и возможность регуляции его активности.

Апо- + Энзим)

см. Апофермент.

апофермента и активирующей ее небелковой группы — кофактора.

связанные с белковым носителем — Апоферментом; Коферменты, сравнительно легко отделимые от апофермента; ионы

Соединяясь с апоферментом, коферменты образуют каталитически активные комплексы. Многие коферменты — производные витаминов (В1, В2, В6 РР и др.).

Соединяясь с апоферментом, К. образует каталитически активный комплекс. Многие К. легко отделяются

в состав активного центра нек-рых ферментов. Соединяясь с апоферментом, К. образуют каталитически

ферментом от молекулы субстрата. К. соединён с белковой частью молекулы фермента — Апоферментом — непрочной

предшествует образование комплекса между К., субстратом и апоферментом в составе т. н. активного центра

связи (например, в моноаминоксидазе), в др. случаях способен диссоциировать от Апофермента подобно

от природы апофермента и изменяется от – 0,06 в (при pH 7,0) для свободной формы Ф. до – 0,185

биокатализатора (Апоферментом) и остающиеся присоединёнными к молекуле белка в течение

реакций определяются структурой белковой части фермента — апоферментом. В П. ф. альдегидная группа

пиридоксальфосфата образует связь с ε-NH2-группой остатка лизина в апоферменте. Поэтому первый этап

от белкового компонента фермента (апофермента), имеют сравнительно небольшую мол. массу и, как правило

ответственными за специфич. связывание с апоферментом и субстратом. Часто К. прочно связаны

с апоферментом — образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены

К. Образование комплекса апофермента с К. — один из способов регуляции активности фермента в организме

ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой К. и атомом N имадазольного кольца гистидина

сродства кофактора и апофермента).

Лит.: Габибов А. Г. [и др.], "Биохимия", 1989, т. 54, в. 5

кроме белковой части, наз, апоферментом, входит небелковая часть — кофермент (коэнзим) или ростетич

в постоянной и прочной связи с апоферментом, а коферменты связываются с ним временно. При действии Ф

и эффективность действия Ф. определяются природой их белковых компонентов (Апоферментов), которые

Т. неизвестны). При комнатной температуре и физиол. значениях pH апофермент (фермент без кофермента

двухкомпонентные и многокомпонентные — включают наряду с белковой частью (апоферментом) термостабильные

белками — апоферментами. Связанные с разл. ферментами В. участвуют в энергетич. обмене (тиамин

центра и поворотом пиридинового кольца кофермента на ~ 30°. Кофермент прочно связан с апоферментом

при взаимодействии со специфич. белками — апоферментами. Связанные с разл. В. фермешы участвуют в энергетич

апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой. Апофермент двухкомпонентных Ф

но и специфичность действия Ф. Прочность связи простетической группы и апофермента различна у разных Ф

и распадаются на простетическую группу и апофермент. Простетические группы, легко отделяющиеся от белковой

апофермента, но и простетическая группа. Так, при расщеплении пировиноградной кислоты

самые разнообразные реакции. Специфичность их действия зависит от природы апофермента.

Условия

образованной его карбоксильной группой и ε-аминогруппой остатка лизина в молекуле апофермента

иаминогруппой остатка лизина в молекуле апофермента. Из 8 оптич. изомеров и 4 рацематов биол

простыми или сложными белками, в состав к-рых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит

каталитического действия многих ферментов. Соединяясь с белковой частью молекулы фермента — апоферментом

Как правило, ФМН и ФАД прочно связаны с соответствующими белками-апоферментами. Флавопротеины

для аминотрансфераз) и ионы металлов (напр., Ca2+ в амилазе), образующие с апоферментом активный фермент

 апофермента

апоферментом

взаимодействие их с апоферментами осуществляются с помощью специфических ферментов: пиридоксалькиназа

коферментов и взаимодействии с апоферментами): заняв место В. в структуре фермента, антивитамины

с использованием очищенных апоферментов алкогольдегидрогеназы, которая активна в присутствии НАД и НАДН

молекулы фермента (апофермента), либо апофермент синтезируется, но активность фермента отсутствует

активного центра фермента или в регионе связывания апофермента с коферментом (чаще всего витамином

активность ферментов определяется как дефицитом витаминов, так и нарушением их связывания апоферментом

наз. х о л о — ферментом, а его белковую часть — апоферментом. Аминокислотные остатки, входящие

апоферментом) небелковый компонент (кофермент или простетическую группу).

В процессе развития

ионов металлов (Zn, Cu) и анионов (CN−) на основе реактивации апоферментов. Цинк, напр., определяют

в организм, а в результате нарушения синтеза специфических транспортных белков или апоферментов (см

что некоторые ферменты построены из белковой части (апофермента) и небелковой простетической группы